Anticorpi secondari Immunoglobulina M (lgM)

Anticorpi secondari Immunoglobulina M (lgM)

Immunoglobulina M (lgM)

Anticorpo secondario “Immunoglobulina M” (lgM) è l’anticorpo più grande ed è il primo anticorpo ad apparire in risposta all’esposizione iniziale ad un antigene. Immunoglobulina M (IgM) è composto da cinque o sei unità (cioè per lo più pentameri, ma anche esameri), ognuna delle quali è composta da due catene pesanti (catene mu) e due catene leggere, legate insieme da legami disolfuro e da una catena chiamata J.

Immunoglobulina M lgM

Immunoglobulina M (IgM) è presente sulle cellule B e la sua funzione principale sembra essere il controllo dell’attivazione delle cellule B. Le cellule B creano anticorpi IgM come prima linea di difesa. Le loro grandi dimensioni danno loro un’eccellente avidità di legame e possono raccogliere tracce di infezione e segnarle per il riconoscimento da parte dei fagociti. L’IgM si trova principalmente nel siero e, a causa delle sue dimensioni, non può diffondersi bene e si trova nell’interstizio solo in quantità molto basse.

È interessante notare che è anche il principale anticorpo contro gli antigeni A e B dei globuli rossi ed è responsabile della reazione di coagulazione del sangue durante la trasfusione di sangue da donatori sbagliati.

Cos'è l'immunoglobulina M?

L’immunoglobulina M (IgM) è uno dei cinque isotipi di immunoglobuline (G, A, M, E, D) presenti nei mammiferi e costituisce il 6% della popolazione presente nel sangue. È presente anche in elasmobranchi, teleostei, anfibi, rettili e uccelli, essendo uno dei più antichi anticorpi della storia evolutiva.

Cosa sono gli anticorpi secondari?

Gli anticorpi secondari si legano agli anticorpi primari e sono comunemente usati per rilevare e visualizzare un anticorpo primario, che è legato alla sua proteina di interesse, in applicazioni come l’immunoblotting o l’immunocitochimica. Più anticorpi secondari possono legarsi allo stesso anticorpo primario, aumentando la sensibilità e amplificando il segnale. Gli anticorpi secondari sono comunemente coniugati a molecole indicatrici, enzimi come HRP o fluorofori come APC, per consentire la rilevazione fluorescente, colorimetrica o chemiluminescente degli anticorpi primari.

Immunoglobulina M (lgM) Structure

L’immunoglobulina M (IgM) è costituita da cinque o sei unità (cioè per lo più pentameri, ma anche esameri), ognuna delle quali è composta da due catene pesanti (catene mu) e due catene leggere, collegate tra loro da legami disolfuro e da una cosiddetta catena J. La catena J si trova di solito, ma non sempre, nelle IgM pentameriche, ma non nella forma esamerica.
La catena J, che viene aggiunta appena prima della secrezione del pentamero, assiste nella polimerizzazione dei monomeri. Non è ancora chiaro se i pentameri senza la catena J abbiano funzioni diverse.

Ogni monomero ha due siti di legame per l’antigene, quindi un’immunoglobulina M (IgM) pentamerica ha 10 domini di legame per diversi antigeni; tuttavia, non tutti questi siti possono essere occupati contemporaneamente a causa delle limitazioni di spazio. L’IgM è di gran lunga il più grande anticorpo nel sistema circolatorio umano. Nella sua forma pentamerica, l’immunoglobulina M (IgM) ha una massa molecolare di circa 900 kDa.