Cosa sono le immunoglobuline (tipi, struttura...)

Cosa sono le immunoglobuline (tipi, struttura…)

Molti si chiedono cosa siano le immunoglobuline e quali tipi ne esistano; in questo articolo risponderemo a tutte le domande sulle loro funzioni e sulla struttura delle immunoglobuline.

Le immunoglobuline, o anticorpi, sono proteine a forma di Y prodotte da cellule specializzate del sistema immunitario chiamate cellule B e plasmacellule. Il sistema immunitario produce anticorpi specifici per ogni agente patogeno e può imparare a produrre anticorpi specifici per un nuovo virus.

Cosa sono le immunoglobuline?

Le immunoglobuline (Ig) o anticorpi sono glicoproteine prodotte dalle plasmacellule. Le cellule B sono istruite da immunogeni specifici, ad esempio proteine batteriche, a differenziarsi in plasmacellule, cellule che producono proteine e partecipano alle risposte immunitarie umorali contro batteri, virus, funghi, parassiti, antigeni cellulari, sostanze chimiche e sintetiche.

L’immunogeno o l’antigene reagisce con un recettore delle cellule B (BCR) sulla superficie cellulare delle cellule B e viene prodotto un segnale che dirige l’attivazione di fattori di trascrizione per stimolare la sintesi di anticorpi, altamente specifici per l’immunogeno che ha stimolato la cellula B. Inoltre, un clone di cellule B produce proteine e partecipa alla risposta immunitaria umorale contro batteri, virus, funghi, parassiti, antigeni cellulari, sostanze chimiche e sostanze sintetiche. Inoltre, un clone di cellule B è in grado di produrre proteine che partecipano alla risposta immunitaria umorale contro batteri, virus, funghi, parassiti, antigeni cellulari, sostanze chimiche e sintetiche.

Funzione delle immunoglobuline

Descrivere la funzione delle immunoglobuline.
Illustrare i disturbi associati alle carenze di immunoglobuline.
Riassumere la presentazione dei pazienti con carenza di immunoglobuline.
Spiegare l’importanza di migliorare il coordinamento delle cure tra il team interprofessionale per migliorare la cura dei pazienti con deficit di immunoglobuline.

Struttura delle immunoglobuline

La struttura delle immunoglobuline è composta da due catene leggere e due catene pesanti in una struttura leggera-pesante-leggera. Le catene pesanti differiscono tra le varie classi. Hanno una regione Fc che svolge funzioni biologiche (per esempio, la capacità di legarsi ai recettori cellulari) e una regione Fab che contiene siti di legame con l’antigene. Le catene sono ripiegate in regioni chiamate domini. Ci sono quattro o cinque domini nella catena pesante, a seconda della sua classe, e due domini nella catena leggera. Le regioni ipervariabili (HRR) contengono i siti di legame con l’antigene.  Tutti gli anticorpi svolgono una o più funzioni (bifunzionali), tra cui l’attivazione del sistema del complemento, l’opsonizzazione dei microbi per facilitarne la fagocitosi, la prevenzione dell’attacco dei microbi alle superfici mucosali e la neutralizzazione di tossine e virus.

Struttura delle immunoglobuline
Tipi di immunoglobuline g

Tipi di immunoglobuline

Il corpo umano produce solo cinque tipi di immunoglobuline:

  • IgG
  • IgM
  • IgA
  • IgD
  • IgE

Queste immunoglobuline proteggono l’organismo da diversi tipi di antigeni. Tutti gli anticorpi differiscono per la loro sequenza aminoacidica nella regione costante, per la loro struttura (monomero, pentamero e dimero), per la loro breve durata nel sangue, per il loro sito e per le loro proprietà immunologiche.

Immunoglobulina G (IgG)

L’immunoglobulina G (IgG) è l’anticorpo più comune e abbondante nell’organismo.
Il plasma sanguigno è composto per il 75-80% da anticorpi IgG.
Tra tutti gli anticorpi, l’IgG ha la vita più lunga, circa 23 giorni.
L’IgG è l’unico anticorpo che può attraversare la barriera placentare e conferire immunità passiva al feto in via di sviluppo.
Gli anticorpi IgG ricordano gli agenti patogeni che sono entrati nell’organismo e hanno causato un’infezione. Le IgG conferiscono anche una certa immunità ai neonati quando vengono ingerite attraverso il latte materno.

La funzione delle IgG è quella di aumentare la fagocitosi degli agenti patogeni, neutralizzare le tossine batteriche o virali e attivare il sistema del complemento.

Le IgG hanno quattro isotipi:

  • IgG1
  • IgG2
  • IgG3
  • IgG4

Immunoglobulina M (IgM)

L’immunoglobulina M (IgM) è il primo anticorpo che interagisce con i nuovi batteri che entrano nell’organismo e scatena la risposta immunitaria primaria.

Le IgM sono chiamate anche anticorpi naturali perché rappresentano la prima linea di difesa del sistema immunitario e forniscono una protezione a breve termine.

Le IgM hanno una struttura pentamerica gigante, superiore a tutti gli altri anticorpi e composta da 10 siti di legame con l’antigene, che le rende più efficaci delle IgG nell’uccidere batteri o virus.

L’anticorpo IgM dura circa cinque giorni nel nostro corpo e costituisce il 5-10% degli anticorpi presenti nel plasma sanguigno.

Le IgM causano anche l’agglutinazione (raggruppamento) dei batteri quando si legano al loro epitopo di superficie. Le IgM sono note come potenti agglutinine e si trovano anche sulla superficie dei linfociti B naive e dei globuli rossi nella loro forma monomerica.

Immunoglobulina A (IgA)

L’immunoglobulina A (IgA) è l’anticorpo più comune dopo le IgG. Le IgA si trovano nel sangue, nella linfa e in altre secrezioni corporee come la saliva, le lacrime e il latte. Si trovano anche nella mucosa genitale, nelle vie respiratorie e nella mucosa intestinale.

Gli anticorpi IgA proteggono l’organismo dalla crescita e dalla colonizzazione batterica. Tuttavia, sono meno stabili delle IgG e si trovano in quantità minori, rappresentando circa il 10-15% delle immunoglobuline totali nel sangue.

Le IgA sono spesso chiamate anticorpi secretori perché hanno una componente secretoria che le protegge dalla digestione enzimatica. Gli esseri umani secernono circa 5-15 g di IgA secretorie al giorno nelle secrezioni mucosali per prevenire la patogenesi.

Immunoglobulina D (IgD)

L’immunoglobulina D (IgD) costituisce meno dello 0,5% degli anticorpi sierici. Le IgD si trovano in quantità minori nei fluidi linfatici e nel sangue. La funzione dell’IgD è ancora sconosciuta, ma è presente sulla superficie delle cellule B immature come recettore e fa parte del sistema immunitario innato. I ricercatori ritengono che l’IgD regoli l’attivazione e la differenziazione delle cellule B in plasmacellule.

Immunoglobulina E (IgE)

L’immunoglobulina E (IgE) costituisce meno dello 0,01% degli anticorpi sierici. Sebbene sia presente in quantità minime nel sangue e abbia una vita più breve, è comunque un anticorpo potente.

Le IgE sono gli anticorpi più efficaci contro le infezioni parassitarie, compresi gli elminti.

Livelli elevati di IgE nel sangue possono talvolta causare ipersensibilità a sostanze non nocive, come pollini o particelle di polvere. Recentemente, gli immunologi hanno iniziato a formulare nuovi anticorpi anti-IgE per il trattamento delle allergie e dell’asma.

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